какие ферменты участвуют в переваривании углеводов

Какие ферменты участвуют в переваривании углеводов

Биохимия пищеварения
(переваривание питательных веществ)

Пищеварение является этапом метаболизма питательных веществ, в ходе которого происходит гидролиз пищевых компонентов ферментами пищеварительного тракта. Характер гидролиза питательных веществ определяется составом ферментов пищеварительных соков и специфичностью действия этих ферментов. Большинство пищеварительных ферментов обладает относительной субстратной специфичностью, что облегчает гидролиз разнообразных питательных веществ большой молекулярной массы до мономеров и более простых соединений. Распаду в пищеварительном тракте подвергаются углеводы, липиды, белки и некоторые простетические группы сложных белков. Остальные компоненты пищи (витамины, минеральные вещества и вода) всасываются в неизменном виде.

Переваривание происходит в трех отделах пищеварительного тракта: ротовой полости, желудке и тонком кишечнике, куда выделяются секреты желез, содержащие соответствующие гидролитические ферменты. В полость пищеварительного тракта ежесуточно поступает около 8,5 л пищеварительных соков, в которых содержится до 10 г различных ферментов.

В зависимости от расположения ферментов пищеварение может быть трех видов: полостное (гидролиз ферментами, находящимися в свободном виде), мембранное, или пристеночное (гидролиз ферментами, находящимися в составе мембран) и внутриклеточное (гидролиз ферментами, находящимися в органоидах клетки). Для пищеварительного тракта характерны первые два вида. Мембранное пищеварение происходит в ворсинках кишечника. Особенность его состоит в том, что гидролиз небольших молекул (например, дипептидов, дисахаридов) происходит на поверхности клеточной мембраны кишечного эпителия и одновременно сочетается с транспортом продуктов гидролиза внутрь клетки. Внутриклеточный гидролиз осуществляется преимущественно ферментами лизосом, являющихся своеобразным пищеварительным аппаратом клеток.

Переваривание питательных веществ

Переваривание углеводов

После действия α-амилaзы слюны полисахариды расщепляются на α-лимитдекстрин (разветвленный полисахарид меньшей молекулярной массы, чем крахмал и гликоген), мальтозу и небольшое количество глюкозы (возможно в результате присутствия мальтазы). Поскольку время нахождения пищи в ротовой полости невелико, доля расщепленных полисахаридов относительно мала, хотя содержание фермента в слюне очень велико. Дисахариды пищи, главными из которых являются сахароза, лактоза (особенно у детей, питающихся молоком и молочными продуктами), трегалоза (дисахарид грибов), не расщепляются в полости рта.

В желудке α-амилаза инактивируется кислым содержимым желудка, и переваривание углеводов прекращается. В кишечнике происходит полный гидролиз полисахаридов, включая и образовавшийся в полости рта α-лимитдекстрин, и всех дисахаридов до моносахаридов. Действию ферментов благоприятствует нейтрализация поступающей в кишечник кислой пищи гидрокарбонатами, растворенными в щелочном содержимом сока поджелудочной железы и желчи.

Мальтаза гидролизует мальтозу (иногда мальтаза образует комплекс с сахaразой):

α, α-трегалаза расщепляет трегалозу:

Среди β-олигосахаридаз наибольшее значение имеет специфичная β-галактозидаза, или лактаза, осуществляющая гидролиз лактозы:

Переваривание липидов

Все эти условия создаются в кишечнике взрослого человека. У ребенка, особенно новорожденного, близкие условия создаются для переваривания триацилглицеринов молока желудочной липазой. pH среды желудочного содержимого ребенка около 5,0 (слабокислая среда), жир молока находится в виде эмульсии, поэтому возможно некоторое расщепление жира липазой.

У взрослого человека сильнокислая среда инактивирует желудочную липазу.

Все желчные кислоты являются амфифильными соединениями, поэтому обладают свойствами эмульгаторов. Располагаясь на поверхности раздела двух фаз жир-вода, желчные кислоты препятствуют их расслоению. Перистальтика кишечника помогает дроблению крупных капель жира, а желчные кислоты сохраняют их во взвешенном состоянии, мешая слиянию мелких жировых капель. Дополнительными эмульгаторами являются свободные жирные кислоты и моноацилглицерины, образующиеся в ходе переваривания липидов, пищевые фосфолипиды и продукты их частичного переваривания (фосфатидилхолин).

Карбоксиэстеразы кишечника и сока поджелудочной железы расщепляют 2-моноацилглицерин на свободную жирную кислоту и глицерин. Помогают гидролизу триацилглицеринов ионы кальция, которые образуют комплексы со свободными жирными кислотами.

Гидролиз фосфолипидов осуществляется группой липолитических ферментов, называемых фосфолипазами. Существует несколько типов фосфолипаз, обозначаемых как А₁, А₂, С и D. Они гидролизуют разные связи в молекуле фосфолипида (показано на примере фосфатидилхолина):

В кишечнике имеются фосфолипазы А₂, С и, возможно, D и лизофосфолипаза, участвующие в расщеплении фосфолипидов пищи. В поджелудочной железе образуются преимущественно фосфолипаза А₂ и в небольших количествах фосфолипаза С и лизофосфолипаза. В стенке кишечника также присутствуют фосфолипазы А₂ и С. Кроме того, в кишечнике обнаружена лизофосфолипаза, которая отщепляет жирную кислоту не от целой молекулы фосфолипида, а от лизофосфатидов:

Активирование профосфолипазы А₂ происходит в кишечном соке, где под действием трипсина отщепляется от профермента гексапептид. Кроме того, для работы фосфолипазы А₂, как, впрочем, и для других фосфолипаз, требуются желчные кислоты и ионы кальция. Желчные кислоты помогают сближению субстрата с активным центром фермента, ионы кальция удаляют из зоны действия фермента свободные жирные кислоты (как и в случае с липазой) и препятствуют инактивации фосфолипазы.

Продуктом действия фосфолипазы А₂, являющейся основной пищеварительной фосфолипазой, являются чрезвычайно токсичные лизофосфатиды, которые тут же гидролизуются лизофосфолипазой.

Фосфолипазы С и D завершают процесс гидролиза фосфоглицеридов. Конечными продуктами их гидролиза являются глицерин, жирные кислоты, неорганический фосфат и один из остаточных спиртов (холин, этаноламин, инозит, серии).

Гидролиз стеридов. Поступающие с пищей эфиры холестерина, которыми богаты некоторые продукты (желток яиц, сливочное масло, икра и т. д.), расщепляются в эмульсионной капле кишечного содержимого с помощью панкреатической холестеролэстеразы. Активируется фермент также желчными кислотами. После действия фермента образуются свободный холестерин и жирные кислоты. Продукты гидролиза всех пищевых липидов всасываются в кишечнике.

Переваривание белков

Протеолитические ферменты, участвующие в переваривании белков и пептидов, синтезируются и выделяются в полость пищеварительного тракта в виде проферментов, или зимогенов. Зимогены неактивны и не могут переваривать собственные белки клеток. Активируются протеолитические ферменты в просвете кишечника, где действуют на пищевые белки.

Пепсиноген имеет молекулярную массу 40 000. Его полипептидная цепь включает пепсин (мол. масса 34 000); фрагмент полипептидной цепи, являющийся ингибитором пепсина (мол. масса 3100), и остаточный (структурный) полипептид. Ингибитор пепсина обладает резко основными свойствами, так как состоит из 8 остатков лизина и 4 остатков аргинина. Активация заключается в отщеплении от N-конца пепсиногена 42 аминокислотных остатков; сначала отщепляется остаточный полипептид, а затем ингибитор пепсина.

Пепсин относится к карбоксипротеиназам, содержащим остатки дикарбоновых аминокислот в активном центре с оптимумом pH 1,5-2,5.

От денатурирующего влияния соляной кислоты и переваривающего действия пепсина собственные белки стенок желудка предохраняет слизистый секрет, содержащий гликопротеиды.

Гастриксин близок к пепсину по молекулярной массе (31 500). Оптимум pH у него около 3,5. Гастриксин гидролизует пептидные связи, образуемые дикарбоновыми аминокислотами. Соотношение пепсин/гастриксин в желудочном соке 4:1. При язвенной болезни соотношение меняется в пользу гастриксина.

Присутствие в желудке двух протеиназ, из которых пепсин действует в сильнокислой среде, а гастриксин в среднекислой, позволяет организму легче приспосабливаться к особенностям питания. Например, растительно-молочное питание частично нейтрализует кислую среду желудочного сока, и pH благоприятствует переваривающему действию не пепсина, а гастриксина. Последний расщепляет связи в пищевом белке.

Пепсин и гастриксин гидролизуют белки до смеси полипептидов (называемых также альбумозами и пептонами). Глубина переваривания белков в желудке зависит от длительности нахождения в нем пищи. Обычно это небольшой период, поэтому основная масса белков расщепляется в кишечнике.

Протеолитические ферменты кишечника. В кишечник протеолитические ферменты поступают из поджелудочной железы в виде проферментов: трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидаз А и В, проэластазы. Активирование этих ферментов происходит путем частичного протеолиза их полипептидной цепи, т. е. того фрагмента, который маскирует активный центр протеиназ. Ключевым процессом активирования всех проферментов является образование трипсина (рис. 1).

Трипсиноген, поступающий из поджелудочной железы, активируется с помощью энтерокиназы, или энтеропептидазы, которая вырабатывается слизистой кишечника. Энтеропептидаза также выделяется в виде предшественника киназогена, который активируется протеазой желчи. Активированная энтеропептидаза быстро превращает трипсиноген в трипсин, трипсин осуществляет медленный аутокатализ и быстро активирует все остальные неактивные предшественники протеаз панкреатического сока.

Механизм активирования трипсиногена заключается в гидролизе одной пептидной связи, в результате чего освобождается N-концевой гексапептид, называемый ингибитором трипсина. Далее трипсин, разрывая пептидные связи в остальных проферментах, вызывает образование активных ферментов. При этом образуются три разновидности химотрипсина, карбоксипептидазы А и В, эластаза.

Ферменты, гидролизующие пептиды, имеются также и в слизистой кишечника, и хотя они могут секретироваться в просвет, но функционируют преимущественно внутриклеточно. Поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их поступления в клетки. Среди этих ферментов лейцинаминопептидаза, которая активируется цинком или марганцем, а также цистеином, и высвобождает N-концевые аминокислоты, а также дипептидазы, гидролизующие дипептиды на две аминокислоты. Дипептидазы активируются ионами кобальта, марганца и цистеином.

Разнообразие протеолитических ферментов приводит к полному расщеплению белков до свободных аминокислот даже в том случае, если белки предварительно не подвергались действию пепсина в желудке. Поэтому больные после операции частичного или полного удаления желудка сохраняют способность усваивать белки пищи.

Механизм переваривания сложных белков

Белковая часть сложных белков переваривается так же, как и простых белков. Простетические группы их гидролизуются в зависимости от строения. Углеводный и липидный компоненты после отщепления их от белковой части гидролизуются амилолитическими и липолитическими ферментами. Порфириновая группа хромопротеидов не расщепляется.

Представляет интерес процесс расщепления нуклеопротеидов, которыми богаты некоторые продукты питания. Нуклеиновый компонент отделяется от белка в кислой среде желудка. В кишечнике полинуклеотиды гидролизуются с помощью нуклеаз кишечника и поджелудочной железы.

Эти ферменты обладают относительной групповой специфичностью и гидролизуют как рибонуклеотиды и рибонуклеозиды, так и дезоксирибонуклеотиды и дезоксирибонуклеозиды. Всасываются нуклеозиды, азотистые основания, рибоза или дезоксирибоза, Н₃РO₄.

Регуляция пищеварения

Переваривание компонентов пищи регулируется системой гормоноподобных веществ, образующихся в клетках пищеварительного тракта. Характеристика их дана в табл. 26. Химическое строение большинства из них неизучено. Известно, что гистамин является продуктом декарбоксилирования гистидина, а гастрин, секретин и холецистокинин, выделенные в очищенном виде, относятся к полипептидам. Остальные регуляторы пищеварения, очевидно, тоже пептиды, но они не получены в чистом виде и названы по вызываемому ими эффекту.

Выделение регуляторов происходит под действием пищи и определяется ее составом. При поступлении пищи в желудок выделяются гистамин и гастрин, которые обеспечивают секрецию соляной кислоты и пепсина, переваривающих белки. Переход желудочного содержимого в двенадцатиперстную кишку служит сигналом к выделению энтерогастрона, который, выделяясь в кровь, тормозит секрецию желудочного сока.

Поступление пищи в кишечник способствует выделению комплекса регуляторов (секретин, холецистокинин-панкреозимин, химоденин и энтерокринин), которые обеспечивают быстрое выделение панкреатического и кишечного соков для переваривания пищи. Нарушение секреции регуляторов вызывает дисгармонию процессов переваривания пищи.

Источник

Какие ферменты участвуют в переваривании углеводов

Все биологические процессы, происходящие в окружающем мире, по своей сути являются химическими реакциями. Первую химическую реакцию человек осуществил, когда разжег костер – это реакция горения. Первое антибактериальное применение продуктов брожения и величайшее открытие в области медицины совершил Нострадамус. Большинство из нас знает его как предсказателя, но его основная заслуга состоит в том, что он нашел способ борьбы с чумой с помощью уксусной кислоты. История свидетельствует, чума лишила Нострадамуса и первой семьи, и друзей. С тех пор он искал средство борьбы от страшной болезни. Найдя чудо-лекарство, исследователь переезжал из города в город, где появлялась чума, спасая множество жизней [1].

Первым биохимиком была клетка, которая научилась энергетическому обмену: научилась поглощать свет и выделять энергию, необходимую для жизнеобеспечения. Таким образом, первый биохимик – это и есть сама жизнь. Все процессы, которые протекают в клетках живого организма, – это биохимические реакции.

Название «углеводы» появилось из-за того, что многие представители данного класса имеют общую формулу: Сn(Н2О)m, где n и m >= 4. Известно множество углеводов, не соответствующих этой формуле, но несмотря на это термин «углеводы» употребляется и по сей день. Другое общепринятое название этого класса соединений – сахара.

Все углеводы можно разделить на четыре больших класса.

Моносахариды – это гетерофункциональные соединения, содержащие оксогруппу и несколько гидроксильных групп. Они не могут быть гидролизованы до более простых форм углеводов и являются структурной единицей любых углеводов, например, глюкоза, фруктоза, рибулоза, рамноза. Содержатся в различных продуктах: фрукты, мёд, некоторые виды вина, шоколад.

Олигосахариды – это соединения, построенные из нескольких остатков моносахаридов, связанных между собой гликозидной связью. Они делятся по числу моносахаридов в молекуле на дисахариды, трисахариды и т.д. К биологически активным производным олигосахаридов относятся некоторые антибиотики, сердечные гликозиды.

Дисахариды – это углеводы, которые при гидролизе дают две одинаковые или различные молекулы моносахарида и связаны между собой гликозидной связью, например, лактоза, сахароза, мальтоза. При гидролизе из дисахаридов образуется глюкоза.

Полисахариды – имеют общий принцип строения с олигосахаридами, за исключением моносахаридных остатков – полисахариды могут содержать их сотни и даже тысячи. Примеры: крахмал, гликоген, хитин, целлюлоза [2].

Для лучшего понимания реакций расщепления углеводов в организме, рассмотрим более подробно глюкозу, участвующую в этих процессах.

Глюкоза является одним из самых распространенных углеводов в природе, моносахарид, или гексоза С6Н12О6. Второе её название – виноградный сахар. Это растворимое в воде вещество белого цвета, сладкое на вкус. В молекуле глюкозы имеется четыре неравноценных асимметрических атома углерода (рис. 1):

Рис. 1. Строение молекулы глюкозы

Для такого соединения возможно 24 = 16 стереоизомеров, которые образуют 8 пар зеркальных оптических антиподов. Каждое из восьми соединений представляет собой диастереомер (диа – двойной) с присущими только ему физическими свойствами (растворимость, температура плавления и т.д.).

Глюкоза содержится в растительных и живых организмах. Велико ее содержание в виноградном соке, в меде, фруктах и ягодах, в семенах, листьях крапивы. Глюкоза повышает работоспособность мозга, благотворно влияет на нервную систему человека. Именно поэтому в стрессовых ситуациях люди иногда хотят чего-нибудь сладкого. Помимо этого, глюкоза применяется в медицине для приготовления лечебных препаратов, консервирования крови, внутривенного вливания и т.д. Она широко применяется в кондитерском производстве, производстве зеркал и игрушек (серебрение). Ее используют при окраске тканей и кож.

Биохимические реакции расщепления углеводов в организме человека

Для поддержания жизнедеятельности организма используется энергия, скрытая в химических связях продуктов питания. Во многих продуктах питания содержится значительное количество углеводов в виде полисахаридов (сахар, крахмал, клетчатка) и моноз (глюкоза, фруктоза, лактоза и др.). К примеру, в картофеле содержание крахмала составляет до 16 %, в рисе – 78 %, а в белом хлебе – 51 %.

Уже во рту человека начинается процесс расщепления углеводов. Происходит гидролиз крахмала под действием биологического катализатора – фермента амилазы, который содержится в пище. Под действием амилазы молекула крахмала расщепляется на довольно короткие цепочки, которые состоят из глюкозных звеньев. После этого углеводы попадают в желудок. Далее под действием желудочного сока заканчивается кислотный гидролиз крахмала. Крахмал распадается до отдельных глюкозных звеньев. Глюкоза попадает в кишечник и через стенки кишок поступает в кровь, разносящую её по всему человеческому организму.

Содержание глюкозы в крови поддерживается на постоянном уровне при помощи гормона инсулина, который выделяется поджелудочной железой. Инсулин полимеризует избыточную глюкозу в животный крахмал – гликоген, который откладывается в печени. Часть гликогена в печени может гидролизоваться в глюкозу, далее поступающую обратно в кровь. Это происходит при понижении содержания глюкозы в крови. Если поджелудочная железа не может вырабатывать инсулин, содержание глюкозы в крови повышается, что приводит к диабету. Именно поэтому людям, болеющим сахарным диабетом, необходимо регулярно вводить в кровь инсулин.

Молекула глюкозы, попадая в клетку организма, окисляется, «сгорает» с образованием воды и диоксида углерода. При этом выделяется энергия, необходимая организму для движения, согревания, осуществления различных физических нагрузок и т.д. Но биологическое окисление глюкозы похоже на обычное горение лишь по своим конечным результатам. Биологическое окисление – процесс медленный, многоступенчатый. Только малая часть высвобождаемой при окислении энергии превращается на каждой стадии данного процесса в тепло. Значительная доля энергии, заключенной в химических связях глюкозы, расходуется на образование других веществ, из которых важнейшее в биоэнергетике – аденозинтрифосфорная кислота C10H16N5O13P3 (АТФ). Это соединение состоит из трех частей – гетероцикла аденина, рибозы (сахара) и трех остатков фосфорной кислоты, образующей с рибозой сложный эфир (рис.2).

Рис. 2. Структура аденозинтрифосфорной кислоты

АТФ в клетках – универсальная энергетическая валюта. Множество ферментов умеют вести химические реакции, осуществляющиеся с затратой энергии, за счет гидролитического отщепления одного или двух остатков фосфорной кислоты от молекулы АТФ (этот процесс сопровождается выделением энергии), или наоборот, умеют использовать энергию, которая высвобождается в реакциях с выделением энергии для того, чтобы АТФ образовалась. Расщепляя АТФ, клетка использует высвобождаемую энергию на биосинтез различных соединений, а окисляя углеводы – синтезирует АТФ.

Первая стадия «сгорания» глюкозы в клетке – взаимодействие глюкозы с АТФ (рис. 3). При этом АТФ переходит в АДФ (аденозиндифосфат C10H15N5O10P2), а глюкоза – в 6-фосфат. Этот процесс фосфорилирования происходит под действием фермента гексокиназы за счет перенос остатка фосфорной кислоты (H3PO4) от фосфорилирующего агента – донора к субстрату:

Рис. 3. Взаимодействие глюкозы с АТФ

Следующий этап окисления – «рокировка» глюкозофосфата во фруктозофосфат, который происходит под действием фермента изомеразы (рис.4). Рокировка типа глюкоза–фруктоза делает доступным для фосфорилирования еще один гидроксил сахара (т.к. взаимодействовать с АТФ могут только краевые гидроксилы):

Рис. 4. Взаимодействие глюкозо-6-фосфата и фермента изомеразы

После второго фосфорилирования уже под действием другого фермента – фосфорфруктокиназы – получается в итоге фруктозо-1,6-дифосфат (C6H14O12P2 ) (рис.5):

Рис. 5. Взаимодействие фруктозо-6-фосфата и 6-фосфоруктокиназы

Фруктозо-1,6-дифосфат распадается на две части. Получается дигидроксиацетонфосфат ( C3H7O6P ) и глицеральдегид-3-фосфат ( C3H7O6P) (рис. 6).

Рис. 6. Распад Фруктозо-1,6-дифосфата

Клетке нужен только второй продукт, и она с помощью фермента изомеразы превращает первый фосфат во второй (чтобы не было отходов производства) (рис. 7).

Рис. 7. Превращение диоксиацетон-фосфата в глицеральдегид-3-фосфат

На данной стадии в реакцию вступают два соединения: глутатион – соединение, несущее меркаптогруппу SН и никотинамидаденинуклеотид (НАД). НАД легко присоединяет водород: НАД-Н2.

Далее развивается процесс, мало изученный в деталях, но описать его можно пока следующим образом. Под действием НАД и его восстановленной формы, фермента дегидрогеназы и фосфорной кислоты, глицеральдегид-3-фосфат превращается в смешанный ангидрид 3-фосфоглицериновой и фосфорной кислот (рис. 8).

Рис. 8. Превращение глицеральдегид-3-фосфата в смешанный ангидрид 3-фосфоглицериновой и фосфорной кислот

Всё это время энергия только поглощалась, так как АТФ переходил в АДФ. Теперь в реакции будет вступать АДФ, а в продуктах появится АТФ, и энергия будет выделяться. Так, под действием АДФ и фермента фосфоглицераткиназы образуется 3-фосфоглицериновая кислота (рис. 9).

Рис. 9. Образование 3-фосфоглицерата

В ней фермент фосфоглицеромутаза вызывает «рокировку» фосфатной группы в положение 2 (рис. 10).

Рис. 10. Превращение 3-фосфоглицерата в 2-фосфоглицерат

На полученный продукт воздействует фермент енолаза и АДФ – получается пировиноградная кислота (рис. 11, 12).

Рис. 11. Дегидратация 2-фосфоглицерата

Рис. 12. Перенос фосфорильной группы с фосфоенолпирувата на АДФ. Образование пирувата

Процесс превращения глюкозы в пировиноградную кислоту в клетке называется гликолизом [3]. В результате гликолиза клетка получает из одной молекулы глюкозы восемь молекул АТФ и две молекулы пировиноградной кислоты. Превращение глюкозы в пировиноградную кислоту является первой стадией, общей для нескольких процессов. То же самое происходит под действием дрожжей на раствор сахара. Но реакция не закачивается получением пировиноградной кислоты. От этой кислоты отщепляется (под действием фермента декарбоксилазы) молекула диоксида углерода и образуется уксусный альдегид, который, в свою очередь, атакуется ферментом дегидрогеназой и НАД-Н2. В результате при отсутствии кислорода получается этиловый спирт.

На самом деле уравнение этого сложного процесса выглядит довольно просто:

С6Н12О6 à 2С2Н5ОН + 2СО2

Это и есть процесс брожения. В мышцах НАД-Н2 восстанавливает пировиноградную кислоту в молочную. Это происходит при большой нагрузке, когда кровь не успевает подводить кислород в нужном количестве. Поэтому у спортсменов, пробежавших дистанцию, резко увеличивается в крови количество молочной кислоты [4].

Ферменты – это биологические катализаторы, имеющие белковую природу, помогающие ускорить химические реакции как в живых организмах, так и вне их. Ферменты обладают высокой каталитической активностью. К примеру, чтобы расщепить молекулу полиуглевода (крахмал, целлюлозу) или какой – либо белок на составные части, их нужно несколько часов кипятить с крепкими растворами щелочей либо кислот. А ферменты пищеварительных соков (пепсин, протеаза, амилаза) способны гидролизовать эти вещества буквально за несколько секунд при температуре 37 °С. Помимо этого, ферменты обладают избирательностью своего действия в отношении структуры субстрата, условий проведения реакции и её типа (фермент превращает только данный тип субстратов в определенных реакциях и условиях). Ферменты катализируют огромное количество реакций, протекающих в живой клетке при размножении, дыхании, обмене веществ и т.д. [5].

В современном понимании биохимическое расщепление углеводов – это метаболический процесс, при котором регенерируется АТФ, а продукты расщепления органического субстрата могут служить одновременно и донорами, и акцепторами водорода. Огромную роль в биохимических процессах играют микроорганизмы, ферменты и катализаторы. Считается, что анаэробный гликолиз (расщепление углеводов) был первым источником энергии для общих предков всех живых организмов до того, как концентрация кислорода в атмосфере стала достаточно высокой, и поэтому эта форма генерации энергии в клетках – более древняя. За очень редкими исключениями она существует и у всех ныне живущих клеток.

В настоящее время ученые считают, что все реакции биохимического расщепления углеводов на начальной стадии имеют общую схему вплоть до образования пировиноградной кислоты. Затем, в зависимости от условий и качества ферментов, из пировиноградной кислоты образуются конечные продукты реакции: спирты, кислоты (уксусная, лимонная, молочная, яблочная, масляная и т.д.), альдегиды, углекислый газ, водород, вода и пр.

Изучение биохимических реакций расщепления углеводов в организме человека и анализ использованных источников позволили сделать следующие выводы:

1. В общем виде схему механизма расщепления углеводов можно представить следующим образом: сложный углевод (дисахарид, полисахарид) à глюкоза à эфиры фосфорных кислот à глицериновый альдегид à глицериновая кислота à пировиноградная кислота à далее возможны любые упомянутые выше направления.

2. Биохимические реакции углеводов лежат в основе жизнедеятельности клеток живых организмов, в том числе и человека.

3. Биохимические процессы расщепления углеводов, которые изображаются простыми, на первый взгляд, уравнениями начальных и конечных продуктов, на самом деле представляют собой сложные и многоступенчатые процессы.

4. Для осуществления биохимических процессов необходимы ферменты и катализаторы, которые ускоряют реакции расщепления углеводов в тысячи раз.

Изучая сложнейшие процессы, происходящие в живой клетке, ученые задумываются: а нельзя ли, научившись у природы, провести в колбах и ретортах искусственные химические процессы, копирующие биохимические реакции? Начатые по инициативе академика Н.Н. Семенова, такие исследования в области «химической бионики» успешно ведутся в России и во всем мире [6].

Источник